Enzimas
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Enzimas: son catalizadores biológicos Se pueden considerar como proteínas globulares con
actividad catalítica. No alteran el equilibrio de la reacción
Las enzimas contienen un sitio activo, en la proteína globular. Son altamente específicas
La especificidad está dada por la complementariedad del sitio activo de la enzima con el sustrato
Poseen un gran poder catalítico (106 o más), No se alteran permanentemente con la reacción
La enzima proporciona la vecindad y orientación necesaria para que la reacción ocurra
Existe una complementariedad estructural, estereospecífica y electrostática entre el sustrato y el sitio activo
Modelos para la interacción enzima sustrato
(a) llave y cerradura interacción entre el sustrato y el sitio activo , su complementariedad es perfecta
(b) encaje inducido: interacción entre el sustrato y el sitio activo es intensa, pero la forma del sustrato es complementaria al sitio activo, esto induce a la torcion del sustrato y la encima
1. Oxidoreductasas (deshidrogenasas):Catalizan reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupo
3. Hidrolasas Catalizan reacciones de rompimiento de enlaces en donde el agua es un aceptor de un grupo transferido (hidrólisis)
4. Liasas catalizan rotura de enlaces en los cuales hay un reordenamiento electrónico
5. Isomerasas catalizan reacciones de isomerización
6. Ligasas (sintetasas) catalizan reacciones de ligación o unión de dos sustratos requieren de energía (ATP)
inhibidores irreversibles: forman enlaces covalentes estables en el sitio activo de la enzima
inhibidores reversibles: se unen a la enzima y previenen la formación del complejo ES o la liberación de E + P a partir de este
Inhibición competitiva: El inhibidor se asemeja estructuralmente al sustrato y compite con el por el sitio activo
Grafico: la adicion de un inhividor reduce la velocidad pero no la velocidad maxima, la Km es mayor en presencia del inhividor
Inhibición no competitiva:km no se afecta miestras el vmax disminuye devido a k la enzima no es tan eficiente cataliticamente ne presencia de un inhividor
Regulación de la actividad enzimática: modificación covalente, modulación alosterica, síntesis o degradación de la enzima, proteolisis parcial
Enzimas alostéricas: La actividad de la enzima es regulada por moduladores, Inhibidor alostérico (modulación alostérica negativa) El inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo, produciendo un cambio conformacional que lo inactiva, muchas presentan estructura cuaternaria y cooperatividad en la unión a sustrato, el activador estabiliza la forma activa de la enzima y el inhibidor estabiliza la forma inactiva. En algunas enzimas alostéricas con estyructura cuaternaria, una o más de las subunidades no tienen un rol catalítico sino regulador.
En estas subunidades, existe un sitio alostérico para unión del modulado
Regulación alosterica: presenta un ipo de regulación por retroalimentación, es decir, una enzima alosterica da un producto y otra enzima lo toma como sustrato y asi sucesivamente, le producto final puede que la celula lo utilice o no, si no lo utiliza la gran cantidad de producto puede ser toxico o se utiliza como un inhividos aleosterico de la enzima 1 para que no se produsca mas producto y haci empiece a bajar la cantidad de producto
Cofactores y coenzimas: Muchas enzimas requieren cofactores o coenzimas para realizar su función catalítica. Estos son iones metálicos o grandes moléculas orgánicas que asisten estructuralmente o catalíticamente a las enzimas. Cofactores están establemente unidos a la enzima. Coenzimas se asocian a la enzima transitoriamente y se disocian después de la reacción
Cofactores metálicos: Fe+3, Cu+2, Co+2, Zn+ Iones metálicos pueden participar en la catálisis o estabilizar estructuralmente a la enzima Enzimas que tienen unidos fuertemente al ión se denominan también metaloenzimas
Agregados Fe-sulfuros:Átomos de Fierro están complejados con un número igual de iones sulfuro (S2-) y con grupos tiol de cadenas laterales Cys
NAD+ y NADP+: Coenzimas derivadas de la niacina. El ácido nicotinico o la nicotinamida precursores de NAD+ (y NADP+ ).Los humanos obtienen niacina de carne, cereales y
legumbres, nueces
NAD+ oxidación de reacciones
NAPH reducción de reacciones
NAD+ y NADPH son coenzimas para deshidrogenasas y reductasas respectivamente La oxidación siempre ocurre con transferencias de 2 electrones Las deshidrogenasas transfieren un ión hidruro (H:-) de un sustrato al C-4 del anillo (piridina) de
NAD+ NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+
FAD y FMN: Flavina adenina dinucleotido (FAD) y Flavina mono- nucleótido (FMN) son derivados de riboflavina. Se encuentra en vegetales con hojas verdes, carne y leche
las coenzimas de flavina participan en reacciones de oxidación-reducción con muchas enzimas (flavo-enzimas o flavo-proteínas). Estas enzimas están involucradas en el metabolismo de carbohidratos, proteínas y lípidos
FAD (FMN) + 2e- + 2H+ FADH2 (FMNH2
Coenzima A (CoA o HS-CoA):Derivado de la vitamina pantotenato
Participa en transferencia de grupos- acilo en reacciones con ácidos carboxílicos y ácidos grasos reacciones dependientes de CoA incluyen la oxidación de moléculas de combustibles y la biosíntesis de ácidos carboxílicos y ácidos grasos los grupos acilo quedan unidos covalentemente al grupo -SH de la CoA formando tioesteres, Se encuentra en hígado, riñón, huevos, leche
actividad catalítica. No alteran el equilibrio de la reacción
Las enzimas contienen un sitio activo, en la proteína globular. Son altamente específicas
La especificidad está dada por la complementariedad del sitio activo de la enzima con el sustrato
Poseen un gran poder catalítico (106 o más), No se alteran permanentemente con la reacción
La enzima proporciona la vecindad y orientación necesaria para que la reacción ocurra
Existe una complementariedad estructural, estereospecífica y electrostática entre el sustrato y el sitio activo
Modelos para la interacción enzima sustrato
(a) llave y cerradura interacción entre el sustrato y el sitio activo , su complementariedad es perfecta
(b) encaje inducido: interacción entre el sustrato y el sitio activo es intensa, pero la forma del sustrato es complementaria al sitio activo, esto induce a la torcion del sustrato y la encima
1. Oxidoreductasas (deshidrogenasas):Catalizan reacciones de oxidación-reducción
2. Transferasas: Catalizan reacciones de transferencia de grupo
3. Hidrolasas Catalizan reacciones de rompimiento de enlaces en donde el agua es un aceptor de un grupo transferido (hidrólisis)
4. Liasas catalizan rotura de enlaces en los cuales hay un reordenamiento electrónico
5. Isomerasas catalizan reacciones de isomerización
6. Ligasas (sintetasas) catalizan reacciones de ligación o unión de dos sustratos requieren de energía (ATP)
inhibidores irreversibles: forman enlaces covalentes estables en el sitio activo de la enzima
inhibidores reversibles: se unen a la enzima y previenen la formación del complejo ES o la liberación de E + P a partir de este
Inhibición competitiva: El inhibidor se asemeja estructuralmente al sustrato y compite con el por el sitio activo
Grafico: la adicion de un inhividor reduce la velocidad pero no la velocidad maxima, la Km es mayor en presencia del inhividor
Inhibición no competitiva:km no se afecta miestras el vmax disminuye devido a k la enzima no es tan eficiente cataliticamente ne presencia de un inhividor
Regulación de la actividad enzimática: modificación covalente, modulación alosterica, síntesis o degradación de la enzima, proteolisis parcial
Enzimas alostéricas: La actividad de la enzima es regulada por moduladores, Inhibidor alostérico (modulación alostérica negativa) El inhibidor se une a un sitio distinto del sitio activo, produciendo un cambio conformacional que lo inactiva, muchas presentan estructura cuaternaria y cooperatividad en la unión a sustrato, el activador estabiliza la forma activa de la enzima y el inhibidor estabiliza la forma inactiva. En algunas enzimas alostéricas con estyructura cuaternaria, una o más de las subunidades no tienen un rol catalítico sino regulador.
En estas subunidades, existe un sitio alostérico para unión del modulado
Regulación alosterica: presenta un ipo de regulación por retroalimentación, es decir, una enzima alosterica da un producto y otra enzima lo toma como sustrato y asi sucesivamente, le producto final puede que la celula lo utilice o no, si no lo utiliza la gran cantidad de producto puede ser toxico o se utiliza como un inhividos aleosterico de la enzima 1 para que no se produsca mas producto y haci empiece a bajar la cantidad de producto
Cofactores y coenzimas: Muchas enzimas requieren cofactores o coenzimas para realizar su función catalítica. Estos son iones metálicos o grandes moléculas orgánicas que asisten estructuralmente o catalíticamente a las enzimas. Cofactores están establemente unidos a la enzima. Coenzimas se asocian a la enzima transitoriamente y se disocian después de la reacción
Cofactores metálicos: Fe+3, Cu+2, Co+2, Zn+ Iones metálicos pueden participar en la catálisis o estabilizar estructuralmente a la enzima Enzimas que tienen unidos fuertemente al ión se denominan también metaloenzimas
Agregados Fe-sulfuros:Átomos de Fierro están complejados con un número igual de iones sulfuro (S2-) y con grupos tiol de cadenas laterales Cys
NAD+ y NADP+: Coenzimas derivadas de la niacina. El ácido nicotinico o la nicotinamida precursores de NAD+ (y NADP+ ).Los humanos obtienen niacina de carne, cereales y
legumbres, nueces
NAD+ oxidación de reacciones
NAPH reducción de reacciones
NAD+ y NADPH son coenzimas para deshidrogenasas y reductasas respectivamente La oxidación siempre ocurre con transferencias de 2 electrones Las deshidrogenasas transfieren un ión hidruro (H:-) de un sustrato al C-4 del anillo (piridina) de
NAD+ NAD+ + 2e- + 2H+ NADH + H+
FAD y FMN: Flavina adenina dinucleotido (FAD) y Flavina mono- nucleótido (FMN) son derivados de riboflavina. Se encuentra en vegetales con hojas verdes, carne y leche
las coenzimas de flavina participan en reacciones de oxidación-reducción con muchas enzimas (flavo-enzimas o flavo-proteínas). Estas enzimas están involucradas en el metabolismo de carbohidratos, proteínas y lípidos
FAD (FMN) + 2e- + 2H+ FADH2 (FMNH2
Coenzima A (CoA o HS-CoA):Derivado de la vitamina pantotenato
Participa en transferencia de grupos- acilo en reacciones con ácidos carboxílicos y ácidos grasos reacciones dependientes de CoA incluyen la oxidación de moléculas de combustibles y la biosíntesis de ácidos carboxílicos y ácidos grasos los grupos acilo quedan unidos covalentemente al grupo -SH de la CoA formando tioesteres, Se encuentra en hígado, riñón, huevos, leche