Enzimas
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LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
Las reacciones químicas comienzan con la ruptura de enlaces entre los átomos que forman las moléculas de los reactivos; para formar, posteriormente, nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
ESTADO DE TRANSICIÓN.- cuando los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.- energía que precisan los reactivos para alcanzar el estado de transición; en definitiva, para que la reacción química tenga lugar
REACCIONES ESPONTÁNEAS.- la energía de activación es muy baja y se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o de la luz incidente
REACCIONES NO ESPONTÁNEAS.- la energía de activación es tan alta que necesitan calor para producirse
LA ACCIÓN CATALIZADORA CONSISTE EN REBAJAR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN PARA LLEGAR FÁCILMENTE AL ESTADO DE TRANSICIÓN
LOS CATALIZADORES TAMBIÉN ACTÚAN APROXIMANDO LOS REACTIVOS, PERO NO ACTÚAN COMO TALES. NO SE CONSUMEN
LA REACCIÓN CATALIZADA SE PRODUCE EN TRES ETAPAS:
FORMACIÓN DEL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES).
Es específica para cada sustrato y reacción .- TEORÍA LLAVE-CERRADURA.-
La unión se produce en el centro activo de la apoenzima
AJUSTE O ACOPLAMIENTO INDUCIDO.- En algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato (mano-guante)
LOS RADICALES DE LOS AA DEL CENTRO ACTIVO SE UNEN AL SUSTRATO Y CONSIGUEN DEBILITAR SUS ENLACES PROVOCANDO CAMBIOS ENERGÉTICOS QUE PERMITEN ALCANZAR EL ESTADO DE TRANSICIÓN.
LA UNIÓN ES REVERSIBLE
EL COFACTOR LLEVA A CABO LA REACCIÓN Y SE OBTIENE EL PRODUCTO FINAL.
Si no hay cofactor la reacción la llevan a cabo algunos AA del centro activo
EL PRODUCTO SE LIBERA DEL CENTRO ACTIVO Y LA APOENZIMA QUEDA LIBRE
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Al aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción mientras existe enzima libre. Se alcanza la velocidad máxima cuando no quedan moléculas de enzima libres, están todas formando el complejo ES
En las reacciones enzimáticas la etapa limitante es la formación de ES, ya que es reversible.
CONSTANTE DE EQUILIBRIO.- Ke = [E] [S]/ [ES]
VELOCIDAD DE REACCIÓN ES LA MITAD QUE LA MÁXIMA CUANDO [E] = [ES] Ke = [S]
ECUACIÓN MICHAELIS-MENTEN QUE PERMITE CALCULAR LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA: [S]
V = Vmax * -----------
Km + [S]
FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO, pH, TEMPERATURA
MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICIENCIA ENZIMÁTICA
COMPARTIMENTACIÓN CELULAR
REACCIONES EN CASCADA
COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
ISOENZIMAS
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE
** INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA
** INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA
ALOSTERISMO.-
LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
++ Están formadas por varias subunidades
++ Poseen varios centros de regulación (+/-)
++ Tienen dos conformaciones distintas:
Estado R: la afinidad por el sustrato es alto y se estabiliza cuando tienen unidos activadores a los centros reguladores Estado T: la afinidad es baja por unión de inhibidores alostéricos
Las reacciones químicas comienzan con la ruptura de enlaces entre los átomos que forman las moléculas de los reactivos; para formar, posteriormente, nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
ESTADO DE TRANSICIÓN.- cuando los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN.- energía que precisan los reactivos para alcanzar el estado de transición; en definitiva, para que la reacción química tenga lugar
REACCIONES ESPONTÁNEAS.- la energía de activación es muy baja y se obtiene de la propia energía cinética de las moléculas o de la luz incidente
REACCIONES NO ESPONTÁNEAS.- la energía de activación es tan alta que necesitan calor para producirse
LA ACCIÓN CATALIZADORA CONSISTE EN REBAJAR LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN PARA LLEGAR FÁCILMENTE AL ESTADO DE TRANSICIÓN
LOS CATALIZADORES TAMBIÉN ACTÚAN APROXIMANDO LOS REACTIVOS, PERO NO ACTÚAN COMO TALES. NO SE CONSUMEN
LA REACCIÓN CATALIZADA SE PRODUCE EN TRES ETAPAS:
FORMACIÓN DEL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES).
Es específica para cada sustrato y reacción .- TEORÍA LLAVE-CERRADURA.-
La unión se produce en el centro activo de la apoenzima
AJUSTE O ACOPLAMIENTO INDUCIDO.- En algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato (mano-guante)
LOS RADICALES DE LOS AA DEL CENTRO ACTIVO SE UNEN AL SUSTRATO Y CONSIGUEN DEBILITAR SUS ENLACES PROVOCANDO CAMBIOS ENERGÉTICOS QUE PERMITEN ALCANZAR EL ESTADO DE TRANSICIÓN.
LA UNIÓN ES REVERSIBLE
EL COFACTOR LLEVA A CABO LA REACCIÓN Y SE OBTIENE EL PRODUCTO FINAL.
Si no hay cofactor la reacción la llevan a cabo algunos AA del centro activo
EL PRODUCTO SE LIBERA DEL CENTRO ACTIVO Y LA APOENZIMA QUEDA LIBRE
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Al aumentar la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción mientras existe enzima libre. Se alcanza la velocidad máxima cuando no quedan moléculas de enzima libres, están todas formando el complejo ES
En las reacciones enzimáticas la etapa limitante es la formación de ES, ya que es reversible.
CONSTANTE DE EQUILIBRIO.- Ke = [E] [S]/ [ES]
VELOCIDAD DE REACCIÓN ES LA MITAD QUE LA MÁXIMA CUANDO [E] = [ES] Ke = [S]
ECUACIÓN MICHAELIS-MENTEN QUE PERMITE CALCULAR LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA: [S]
V = Vmax * -----------
Km + [S]
FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO, pH, TEMPERATURA
MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICIENCIA ENZIMÁTICA
COMPARTIMENTACIÓN CELULAR
REACCIONES EN CASCADA
COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
ISOENZIMAS
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
INHIBICIÓN REVERSIBLE
** INHIBICIÓN REVERSIBLE COMPETITIVA
** INHIBICIÓN REVERSIBLE NO COMPETITIVA
ALOSTERISMO.-
LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS:
++ Están formadas por varias subunidades
++ Poseen varios centros de regulación (+/-)
++ Tienen dos conformaciones distintas:
Estado R: la afinidad por el sustrato es alto y se estabiliza cuando tienen unidos activadores a los centros reguladores Estado T: la afinidad es baja por unión de inhibidores alostéricos