La velocidad

CENTRO ACTIVO: Region de la enzima que se une al sustrato. CENTRO FIJACION: conjunto d aminoaciodos q se unen al sustrato mediante el establecimiento de enlaces debiles con el. C. CATALITICO: conjunto de aminoacidos q establecen enlaces debiles o fuertes con el sustrato, provocando la ruptura de algunos de esos enlaces. HOLOENZIMA: enzimas formadas por una fraccion aminoacídica y otra fraccion no proteica. HOLOPROTEINA: proteinas formadas unicamente por aminoácidos. COENZIMA: Son cofactores orgánicos q se unen temporalmente a un apoenzima, mediante enlaces débiles, durante el proceso catalitico, y q actuan como dadores o receptores de grupos químicos. APOENZIMA: es la fraccion aminoacida de la q estan constituidas las holoenzimas. HELICE ALFA: consiste en la disposición helicoidal de la secuencia lineal de aminoacidos, dicha secuencia de pliega formando una helice dextrogira en la q la pared del cilindro queda marcada por los enlaces C-N, mientras los radicales R quedan orientados hacia fuera de dicha estructura helicoidal. HELICE COLAGENO:  consiste en una helice levogira en la q abundan secuencias con Gly, Pro y 4-OHPro y en la q el numero de residuos por vuelta es de 3,3 aminoacidos. LAMINA: se da cuando la molécula proteica adopta una disposición en zig-zag. En ella cada uno d los planos viene determinado por el enlace peptidico y los 4 atomos implicados, mientras q las aristas a nivel d las cuales se produce el plegamiento entre los planos vienen marcadas por el C alfa. CURVA: se llama curva hiperbólica y representa la relacion establecida entre la concentracion de sustrato y la velocidad de la reacción a aprtir d la cual Michaelis y Menten definieron la llamada constante de Michaelis-Menten como la concentracion de sustrato para la cual la velocidad d la reaccion enzimática coincide con la velocidad semimáxima. REACCION E+S: representa la estructura de una enzima, en ella aparecen : formacion del complejo enzima-sustrato y liberacion del producto. Con la formacion del complejo ES mediante establecimiento de enlaces entre los radicales R libres  de ciertos aminoacidos y el sustrato se inicia la actividad catalitica de las enzimas. ENZIMA ALOSTERICA: son enzimas formadas por varios protómeros, q pueden adoptar dos formas estables diferentes: la conformacion activa y la conformacion inactiva. Estas enzimas ademas del centro activo, tienen al menos un centro regulador, region a la q se unirá una deteminada sustancia, el ligando y q inducirá un cambio conformacional de la enzima, pasando ésta de la forma activa a la inactiva y viceversa. INHIBIDOR: son sustancias q disminuyen la actividad enzimática e incluso bloquean totalmente su actuacion, pueden ser irreversibles o envenenamiento y reversibles.VELOCIDADENZIMATICA: 1-Aumenta sustrato, entonces se incrrementa la velocidad d la reaccion ya que al haber mas moleculas de sustrato por unidad de volumen aumenta la probabilidad de encuntro entre sustrato y enzima. 2- Disminuir temperatura: si disminuye la temperatura el movimiento de las moleculas se ralentiza, dificultandose la formacion de complejos enzima-sustrato, con lo q la velocidad tambien disminuye. DESNATURALIZACION D UNA PROTEINA: consiste en la perdida de su conformacion nativa y de su funcionalidad, pudiendo llegar a precipitar, debido a q los enlaces q mantienen la conformacion globular nativa se rompen y la protina se estira. Factores q la provocan: cambios bruscos de PH, alteraciones en la concentración, agitación molecular y variaciones de temperatura.