Proteinas+enzimas

1.AA:Son compuestos organicos con baja masa molecular formados de un grupo carboxilo y un grupo amino.Son solidos, solubles en agua, cristalinos, con punto elevado de fusion y actividad optica.Los primarios tienen masa molecular media y se une el carboxilo y amino al carbono alfa, los otros extremos se unen a un H y un Radical. Los animales no sintetizan todos los aminoacidos y en los humanos hay 8. Tienen 2 configuraciones L y D2.Enlace peptidico:Union por enlace quimico entre aa que dan lugar a cadenas llamadas peptidos. El enlace es covalente y se establece entre el grupo carboxilo y el amino dando agua.3.Estructura de las pro:La proteina es un polipeptido de + de 50 aa con masa = o mayor a 5000 u. 4 Niveles:Primaria:Secuencia de aa de la proteina que indica cuales estan y el orden. La funcion depende de la forma que tenga. Empieza en un amino libre y acaba en un carboxilo libre.Secundaria: Disposicion de aa en el espacio adoptando una forma estable.Presenta una cadena polipeptidica dependiendo de los enlaces entre H, la tension y temperatura.3 tipos:Alfa helice:helice dextrogira que se enrolla dejando a un lado los O y a otro los H.3,6 aa por vuelta.Helice colageno:helice levogira + larga, 3 aa por vuelta.Conformacion beta:cadena en forma de zig-zag por ausencia de H.Terciaria:Disposicion en el espacio de la estructura secundaria cuando se pliega sobre ella, los radicales apolares estan en el interior y los polares en el exterior. Solubles en agua.Cuaternaria:Proteinas formadas por 2 o + cadenas polipeptidicas con estructura terciaria unidas por enlaces debiles.Cada cadena se le llama protomero4.Propiedades de las pro:Dependen de sus radicales libres y la capacidad para reaccionar con otras moleculas, las principales son:-Solubilidad:muchos aa con radicales polares.Establecen enlaces de hidrogeno impidiendo que se unan a a otras moleculas proteicas. Los cambios de ph influyen-Desnaturalizacion:perdida de la estructura terciaria y cuaternaria por la rotura de enlaces-Especificidad:presentan moleculas en sitios determinados para poder diferenciarlas. El conjunto de aa que reconoce y contacta con las moleculas se llama centro activo-Capacidad amortiguadora:tienen caracter anfotero y pueden comportarse como acido o base y son amortiguadoras5. Funciones de las proteinas:- Estructural:forman parte de la estructura y sirven de soporte al ADN-Reserva-Transporte de sustancias a nivel pluricelular-Enzimatica-Contractil:que facilita la movilidad-Hormonal:son proteinas transportadoras por el medio interno del organismo-Defensa:anticuerpos-Homeostatica:mantener constantes los valores del medio6.Clasificacion de pro:1.Holoproteinas(solo tiene aminoacidos)-Filamentosa:insolubles en agua y en los animales. Polipeptidos enrollados (Colageno, Queratina, Elastinas, Miosinas)-Proteinas globulares:estructura + o - globular y compleja, soluble en agua (Protamina, Histona, Prolaminas, Gluteninas, Albuminas, Globulinas)2.Heteroproteinas(si tiene otro tipo de molecula)-Cromoproteinas:su grupo prostetico se le llama pigmento(Pigmento porfinirico, no )porfinirico)-Glucoproteinas:su grupo prosteico es un glucido con variedad de funciones(Hormona estimulante del foliculo, Proteoglucanos, Glucoproteinas sanguineas, Glucoproteinas de las membranas, Algunas enzimas)-Lipoproteinas:su grupo prostetico son los ac grasos-Fosfoproteinas:su grupo prostetico es el ac fosforico-Nucleoproteinas:su grupo prostetico es el ac nucleico

1.Enzimas:Son catalizadores en reacciones biologicas.Bajan la energia de activacion y aumenta la velocidad de la reaccion.Todas son proteinas globulares y en la cadena se distigunen 3 tipos de aa:estructural (sin enlace quimico), y fijacion y catalizador(si tienen enlaces).Son solubles en agua y pueden actuar a nivel intracelular. Las ribozimas catalizan la perdida o ganancia de nucleotidos.Caracteristicas:-Aceleran la reaccion(mismo producto en - tiempo)-No se consumen en la reaccion.Se diferencian de los catalizadores no biologicos por:-Alta especificidad-A la temperatura del ser vivo-Alta actividad-Masa molecular muy elevada
Las enzimas no son activas hasta que no se actuan sobre ellas y se les llama proenzimas. Algunas pueden presentar isoenzimas. Son activas para la misma celula pero en otros periodo. Por la estructura hay dos tipos
- Enzimas proteicas (cadenas polipeptidicas)-Holoenzimas: con una fraccion polipeptidica y otra no polipeptidica
2.Centro activo de las enzimas:El complejo enzima-sustrato se une gracias a radicales de algunos aminoacidos que establecen enlaces con el sustrato. La region de la enzima que se une al sustrato se llama centro activo. Caracteristicas:
-Parte muy pequeña del total-Con estructural tridimensional-Formado por aa-Afinidad quimica por el sustrato
3.Especificidad de las enzimas:Modelos de acomplamiento:-Complementariedad:el sustrato se fija a la enzima como una llave a cerradura-Ajuste inducido:la enzima se modifica para encajar-"apreton de manos": enzima y sustrato modifican su forma para acoplarse
La especificidad puede ser:-Absoluta:la enzima actua sobre un sustrato-De grupo: la enzima reconoce un determinado grupo de moleculas-De clase:la actuacion de la enzima depende del tipo de enlace y molecula
4.Factores que afectan a la actividad enzimatica:-Temperatura: si a una reaccion se le da energia calorifica las moleculas aumentan su movilidad y aumenta la velocidad de la reaccion. Existe la temperatura optima para las enzimas y si se sigue calentando la enzima se desnaturaliza
- PH: Presentan valores en los cuales son eficaces, sobrepasados los valores dejan de actuar. Existe un PH optimo
- Inhibidores: sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuacion
5.Coenzimas:Las holoenzimas se forman por una apoenzima y una coenzima
La union es temporal y parecida a la de enzima-sustrato. Las coenzimas no suelen ser especificas y se pueden unir a muchos tipos diferentes.-Oxidacion y reduccion:transportan protones y electrones-De transferencias:transportan radicales (nucleotido nucleico de ATP)