Biomoléculas: Agua y Proteínas

Agua

Agua: Imprescindible para los seres vivos. Se presenta en tres formas:

• Agua circulante.
• Agua intersticial: A veces muy unida a la sustancia intercelular, como en el tejido conjuntivo.
• Agua intracelular.

Estructura química: A temperatura ambiente, es líquida. Otras moléculas con igual peso molecular son gases. Su estado líquido se debe a que los dos electrones de hidrógeno se desplazan hacia el átomo de oxígeno, creando un polo negativo (mayor densidad electrónica) y un polo positivo (menor densidad electrónica, predominio de cargas positivas de los átomos de hidrógeno). Las moléculas de agua son dipolos, y entre ellos existen fuerzas de atracción llamadas puentes de hidrógeno. El agua es un buen disolvente y actúa como termorregulador.

Proteínas

Proteínas: Biomoléculas orgánicas compuestas por C, H, O y N. Todas las proteínas son polímeros denominados polipéptidos, constituidos por la unión de aminoácidos.

Los aminoácidos son moléculas que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Todos los aminoácidos, excepto la glicina, son asimétricos.

Enlace Peptídico

Enlace peptídico: Enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, liberando una molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido. Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos de la proteína. Informa sobre la composición y el orden de los aminoácidos.

Estructura Secundaria

Estructura secundaria: Disposición de la estructura primaria en el espacio. Hay dos tipos:

• Hélice α: Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma, en sentido de las agujas del reloj. Se establecen puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carboxilo de un aminoácido y el hidrógeno del grupo amino de otro.
• Lámina β plegada: Plegamiento en zig-zag originado por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de distintas cadenas, unidos por puentes de hidrógeno.

Estructura Terciaria

Estructura terciaria: Disposición de la estructura secundaria en el espacio. De ella depende la función de la proteína; cualquier cambio afecta su actividad biológica. La estabilidad se mantiene mediante enlaces entre las cadenas laterales (R) de los aminoácidos. Hay cuatro tipos de enlaces: puentes disulfuro (entre dos cisteínas), puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y fuerzas de Van der Waals.

Existen dos estructuras terciarias:

• Globulares: Forma esférica, solubles en agua, funciones enzimáticas, hormonales, de transporte, etc.
• Fibrosas (Filamentosas): Forma alargada, insolubles en agua.

Estructura Cuaternaria

Estructura cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas (protómeros) mediante enlaces débiles para formar un complejo proteico. Se mantiene mediante puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y puentes disulfuro.

Propiedades de las Proteínas

1. Desnaturalización: Cualquier cambio en la conformación de la proteína que afecta su actividad biológica. Se produce por la ruptura de los enlaces que mantienen las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria. No afecta al enlace peptídico. Causas: cambios de pH, variaciones de presión, aumento de temperatura, etc. La renaturalización es la recuperación de la conformación original al restablecerse las condiciones normales.
2. Especificidad: Cada especie animal y vegetal tiene sus propias proteínas.

Funciones de las Proteínas

Las proteínas desempeñan diversas funciones: plasmática, estructural, reguladora, transporte, reserva, protectora, contráctil y catalítica.